Описание
Применяется для набора мышечной массы у спортсменов и пожилых людей при саркопении, а также людям с дефицитом массы тела.
У молодых людей с дефицитом роста комплекс №24 способствует:
— нормализации роста и достижению конечного роста в пределах или выше генетически прогнозируемого;
— нормализации состава тела;
— повышению минеральной плотности костей и уменьшению риска возникновения переломов;
— нормализации метаболических процессов;
— снижению факторов риска развития сердечно-сосудистых осложнений;
— нормализации репродуктивной функции;
— нормализации психологического состояния и жизненного тонуса.
Комплекс №24 – эффективный препарат у профессионалов и любителей спорта. Он лишен побочных эффектов, связанных с многими препаратами, включая гормон роста.
Комплекс №24 ускоряет выработку факторов роста и мышечную массу, а также активно регулирует метаболизм костной и жировой ткани организма.
Комплекс №24 угнетает активность ферментов, оказывающих разрушающее действие на аминокислоты. Также регулирует синтез коллагена в костной ткани и коже. Комплекс №24 увеличивает размер и количество клеток щитовидной железы, надпочечников, печени, половых желез, вилочковой железы и мышц.
Еще комплекс №24 действует на распад жиров.
Пептидный пул комплекса №24 препятствует развитию большого количества разрушительных процессов в организме человека и стимулирует восстановительные. Под действием комплекса №24 происходит омоложение организма на 10-20 лет.
Под действием комплекса №24 происходит:
— анаболический эффект за счет роста мышечной массы;
— уменьшения жировых отложений;
— укрепляется костная система;
— жировые отложения преобразуются в мышцы;
— усиливается иммунитет;
— повышаются умственные способности;
— снижается уровень холестерина в крови;
— увеличивается сексуальная активность.
Помимо влияния на рост мышц, комплекс №24 активизирует физическую и психическую деятельность организма в целом, повышается концентрация внимания, снижается чувство усталости, создается ощущение «Я могу все».
Комплекс №24 не имеет побочных эффектов и не вызывает привыкания.
Комплекс №24 принудительно активирует ТАК1 посредством влияния на сверхэкспрессию белков ТАК1 и ТАВ1, что вызывает гипертрофию мышц и синтез белка. Происходит гипертрофия миофибрилл. ТАК1 стимулирует механизм трансляции белка в скелетных мышцах. ТАК1 взаимодействует с Smad1 при денервации для предотвращения чрезмерной атрофии мышц. Принудительная активация ТАК1 с помощью комплекса №24 уменьшает вызванные денервацией истощение мышц.
Супрафизиологическая активация ТАК1 способствует росту скелетных мышц и смягчает нейрогенную атрофию.
Масса скелетных мышц регулируется посредством скоординированной активации нескольких сигнальных путей. Было обнаружено, что сигналосома ТАК1 активизируется при различных состояниях мышечной атрофии и гипертрофии. Далее по тексту мы демонстрируем, что супрафизиологическая активация ТАК1 в скелетных мышцах стимулирует механизм трансляции, синтез белка и рост миофибрилл. ТАК1 вызывает фосфорилирование фактора инициации удлинения 4Е (eIF4E) независимо от mTOR. Инактивация ТАК1 нарушает морфологию нервно-мышечных соединений и вызывает нарушение регуляции передачи сигналов Smad. Используя генетические подходы, мы демонстрируем, что ТАК1 предотвращает чрезмерную потерю мышечной массы во время денервации. ТАК1 способствует ядерной транслокаци Smad4 и удержанию Smad6 в цитоплазме. ТАК1 также необходимо для фосфорилирования eIF4E в денервированных скелетных мышцах. Исследования демонстрируют, что ТАК1 поддерживает рост скелетных мышц и предотвращает нейрогенную мышечную атрофию.
Скелетные мышцы являются наиболее распространенной тканью в организме человека, которая обеспечивает мобильность, а также служит местом хранения глюкозы, липидов и белка, которые используются для производства энергии в периоды катаболизма. Масса скелетных мышц регулируется посредством скоординированной активации катаболических и анаболических путей. Ось IGF1/Akt/mTOR была предложена в качестве основного сигнального пути, который стимулирует синтез белка, что приводит к росту скелетных мышц. Активация этого пути также ингибирует атрофию мышц путем подавления экспрессии различных атрогенов. Интересно, что более поздние исследования показали, что конститутивная активация mTOR C1 вызывает атрофию скелетных мышц и миопатии, не оказывая существенного влияния на синтез белка. Например, генетическая абляция ингибитора mTOR ТSC1 (комплекс туберозного склероза 1) усугубляет вызванную денервацией атрофию. Вызванное денервацией увеличение mTOR ингибирует Akt-киназу через механизм обратной связи, что, в свою очередь, приводит к активации факторов транскрипции О подсемейства Forkhead Box (FoxO) и увеличению экспрессии генов убиквитинлигаз Е3, MAFbx и MuRF1.
Более того, устойчивая активация mTORС1 ингибирует аутофагию в скелетных мышцах, что приводит к возникновению миопатий на более поздних стадиях. Кроме того, было обнаружено, что острая активация или подавление mTORС1 нарушает регуляцию аутофагии и нарушает гомеостаз мышечной массы в денервированной мышце. Кроме того, mTORС1 потенциально способствует возрастной атрофии мышц за счет усиления фосфорилирования STAT3 и увеличения эксперссии гена GDF15 (фактор дифференцировки роста 15).
Члены суперсемейства трансформирующих факторов роста бета (TKF-бета), которое включает подсемейство активин/миостатин/TKF-бета и подсемейство костных морфогенетических белков (ВМР), также играют важную роль в регуляции массы скелетных мышц в различных условиях. Связывание группы лигандов активин/миостатин/IGF-бета с рецепторами активина типа IIB и типа IIA (ActRIIB/IIA) и рецепторами TGF-бета TGF-бетаRII) приводит к рекрутингу и активации рецептора типа 1 активиновой рецептороподобной киназы (ALK)-4, -7 и -5.ALK 4/7 и ALK5 фосфорилируютSmad2/3, способствуя образованию мультипротеинового комплекса с со-Smad, Smad4. Затем комплекс Smad2/3 — Smad4 перемещается в ядро для регуляции экспрессии генов-мишеней Smad2/3, таких как Nodal, Pitx2, Lefty1 и Lefty2. Лиганды подсемейства BMP/GDF преимущественно связываются с комбинацией рецепторов типа II, которая включает рецептор BMP типа II(BMPRII), ActRIIa и ActRIIb, что затем приводит к привлечению рецепторов типа I, ALK3, ALK6 и ALK2. Этот компонент способствует фосфорилированию и взаимодействиюSmad1/5/8 с Smad4 для регуляции экспрессии ядерных генов. В то время какSmad4 является коактиватором, Smad6 и Smad7 отрицательно регулируют активность Smad2/3 и Smad 1/5/8.
Комплекс Smad 2/3, активируемый лигандами подсемейства активин/миостатин/TGF-бета, ингибирует рост скелетных мышц и способствует истощению скелетных мышц за счет усиления экспрессииMAFbx и MuRF1 и подавления синтеза белка. Действительно, было обнаружено, что ингибирование Smad2/3-опосредованной передачи сигналов с использованием генетических или фармакологических подходов предотвращает истощение скелетных мышц при катаболических состояниях. Недавние исследования предоставили убедительные доказательства того, что сигнальная ось BMP/Smad1/5/8 положительно регулирует массу скелетных мышц.
Принудительной активации этого пути через сверхэкспрессию BMP7 достаточно, чтобы вызвать рост скелетных мышц и уменьшить потерю массы скелетных мышц после денервации. Напротив, отсутствие GDF5/BMP14 или Smad6-опосредованной блокады оси BMP-Smad1/5/8 устраняет гипертрофию миофибрилл у людей с дефицитом миостатина и усугубляет вызванную денервацией мышечную атрофию. Следовательно, поддержание и рост массы скелетных мышц требуют синхронизированного баланса между сигналами Smad2/3 и Smad1/5/8.
TGF-бета-активируемая киназа 1 (TAK1), первоначально идентифицированная как член семейства киназ — киназ MAPK (MAP3K), является основным компонентом неканонического сигнального пути TGF-бета. Для активации TAK1 образует комплекс с адаптивным белком TAB1 и, либо TAB2, либо TAB3 и претерпевает конформационные изменения, которые приводят к аутофосфорилированию Thr-187, Ser-192 в петле активации. TAK1 фосфорилирует и активирует несколько сигнальных каскадов, включая p38MAPK и JNK. TAK1 также фосфорилирует I-kарра B-киназу бета (IKK-), что приводит к активации ядерного фактора – фактора транскрипции kарра B (NF-kB). Также было обнаружено, что TAK1 регулирует каноническую передачу сигналов TGF-бета в некоторых типах клеток. Например, ТАК1 необходим для опосредованной рецептором ВМР активации Smad1/5/8 и экспрессии генов-мишеней BMP в хондроцитах. Ранее было продемонстрировано, что TAK 1 необходим для поддержания массы скелетных мышц у взрослых. Целенаправленная инактивация TAK1 приводит к серьезному истощению мышц, которое сопровождается повышенной активностью протеасом, повышенной аутофагией, окислительно-восстановительным дисбалансом и митохондриальной дисфункцией.
В исследовании с использованием генетических мышей и векторов, ассоциированных с аденоассоциированным вирусом серотипа 6 (AAV6), продемонстрировано, что супрафизиологическая активация TAK1 посредством влияния комплекса №24 на сверхэкспрессию белков TAK1 и TAB1 вызывает гипертрофию мышц и синтез белка. Более того, результаты показывают, что инактивация гена TAK1 приводит к нейрогенной атрофии, связанной с дегенерацией нервно-мышечного соединения (NMJ). Принудительная активация TAK1 ослабляет мышечную атрофию, вызванную денервацией, у взрослых мышей. Исследования выявило также новое взаимодействие между TAK1 и Smad1 во время нейрогенной мышечной атрофии.
Результаты. Принудительная активация TAK1 способствует гипертрофии скелетных мышц у мышей. Ранее мы сообщали, что целенаправленная индуцируемая инактивация ТАК1 приводит к истощению скелетных мышц у взрослых мышей. Однако остается неизвестным, как ТАК1 регулируется в скелетных мышцах в ответ на анаболические стимулы и достаточна ли активация ТАК1 для стимулирования роста мышц. Была использована модель двусторонней синергической абляции (SA), которая широко использовалась для индуцирования гипертрофии подошвенной мышцы. В этой модели удаление нижней части икроножной и камбаловидной мышц создает функциональную перегрузку для оставшейся подошвенной мышцы во время нормального движения мыши, что приводит к гипертрофии мышц. Анализ показал, что произошло значительное увеличение уровней фосфорилированного белка ТАК1 (р-ТАК1) в подошвенной мышце мышей дикого типа после 14 дней операции SA. Также было обнаружено значительное повышение уровней фосфорилированного р38 (р-р38), фосфорилированного Smad1/5/8 (р-Smad1/5/8), фосфорилированного Smad2 (p-Smad2) и фосфорилированного mTOR (p-mTOR) белков в подошвенной мышце на 14-й день после операции. Хирургия SA предполагает, что TAK1 активируется в сочетании с другими установленными регуляторными белками роста мышц. Также было обнаружено, что общие уровни белка ТАК1, Smad1 и Smad2 также были значительно увеличены в подошвенной мышце в ответ на функциональную перегрузку.
Отзывы
Отзывов пока нет.